視紫蛋白是光敏感性蛋白質，一般認為有兩種形態，且廣泛存在於原核生物和真核生物。它們在原核生物以及真核生物中的功能都是接收光能並引發生化反應，或訊息傳遞而使得細胞產生生理上的改變；視紫蛋白所參與的生理反應包括了光毒性(phototaxis)的抑制，脊椎動物的視覺，某些原核生物的光合作用(photosynthesis)。除了負責接收和傳遞光訊息之外，第一型和第二型的視紫蛋白在結構上也有類似之處。這兩類視紫蛋白都是位在細胞膜上的膜蛋白，並且兩者都具有七個穿膜區(transmembrane domain)。
然而，除了以上所述在功能和結構上的相似處之外，這兩類蛋白質有相當大的不同之處。首先是物種的不同。第一型視紫蛋白存在與某些細菌以及藻類之中，並且隨著功能的不同而有不同的名稱，如proteorhodopsin，channelrhodopsin，halorhodopsin以及bacteriorhodopsin。第一型視紫蛋白均受光能驅動而在細胞膜上扮演著離子通道的角色，但不同的第一型視紫蛋白在細胞中扮演的主要功能不盡相同。
Proteorhodopsin廣泛存在於海洋中的細菌，它是一種經由光驅動的質子幫浦。這種光驅動的質子幫浦，可以造成細胞內外質子濃度的差異進而提供細胞能量。過去有研究指出，當「有氧呼吸」被抑制時，大腸桿菌（E. coli）會表現proteorhodopsin基因，藉由這種光驅動的質子幫浦來獲得能量（Walter et al., 2007）。而channelrhodpsin則首先被發現於綠球藻（Chlamydomonas reinhardtii）之中（Nagel et. al., 2002）。目前已知channelrhodopsin有三大類，ChR1，ChR2以及VChR1。這三類channelrhodopsin都會受光激發而改變細胞膜對陽離子的通透性，這些陽離子包括了氫離子，鈉離子，鉀離子或鈣離子。過去在綠球藻的研究指出，ChR1受光刺激會增加細胞膜對質子的通透性，而改變細胞膜的極性進而抑制光對細胞造成的傷害(Berthold et. al., 2008)。Halorhodopsin則是被發現存在於古菌 Halobacterium salinarum之中，halorhodopsin受到綠光刺激時，會成為氯離子通道，讓氯離子進入細胞中；而額外的藍光刺激，則會活化halorhodopsin成為質子幫浦（Bamberg et al., 1993）。Bacteriorhodopsin與halorhodopsin相同，是一種存在於古菌中的第一型視紫蛋白。Bacteriorhodopsin是一種質子幫浦，它吸收綠光的能量，將質子排出細胞，藉以造成質子的濃度梯度，並利用濃度差產生的能量來合成ATP分子提供細胞能量。
不同於第一型視紫蛋白，第二型視紫蛋白存在於真後生動物（eumetazoans，海綿以外的動物）之中。也因為目前僅在棘皮動物以及兩側對稱的動物身上發現第二型視紫蛋白，因此一般認為第二型視紫蛋白在演化上起源於共同祖先。第二型視紫蛋白的功能與動物的視覺產生以及光週期的調控有關；這些蛋白質可以分成兩大類，一類是錐狀細胞的視紫蛋白（cone opsin），一類是桿狀細胞的視紫蛋白（rod opsin）。錐狀細胞的視紫蛋白又分成許多不同的種類，它們可以被不同波長的光線激發；因此，它們與彩色視覺的形成有關。而桿狀細胞的視紫蛋白則與彩色視覺無關，而與夜間視覺的靈敏度有關。除了視覺的形成之外，這兩種視紫蛋白的表現和代謝都與動物感受日光週期（circadian rhythm）有關（Doyle and Menaker, 2007; Korenbrot and Fernald, 1989; Li et al., 2008）。
除了物種分佈以及生理功能不同之外，第一型和第二型視紫蛋白的氨基酸序列之間並無特定保守序列（consensus sequence），儘管兩種蛋白質在立體結構上相似。此外，這兩種蛋白質在生化上的特性也不同。第二型視紫蛋白屬於一個巨大的蛋白質家族 – G蛋白偶合接受器（G protein coupled receptors, GCPRs ）。第二型視紫蛋白在受到光活化後，藉由與G蛋白交互作用，而進行訊號傳遞（Scheerer et al., 2008）。第一型視紫蛋白則不屬於GCRP蛋白質家族。另外，在光化學反應上，兩類視紫蛋白也有顯著的不同。第一型視紫蛋白在受到光激發之前，它的視紫質（retinal）分子全部為反式（trans）異構物，而受光激發後則大部份轉變為順式（cis）異構物。相反的，第二型視紫蛋白在受光激發前其色基團分子大大部份為順式異構物，在光激發後則轉變為反式異構物（Spudich et al., 2000）。
蛋白質結構上，這兩類的視紫蛋白雖然都是具有七個穿膜區的膜蛋白，但是經由冷凍電子顯微鏡得到的電子雲密度圖顯示，在不同細菌上的第一型視紫蛋白的七個穿膜區其空間排列具有高度的一致性。而動物（軟體動物，兩棲動物，哺乳動物）身上得到的第二型視紫蛋白在細胞膜上其穿膜區的排列亦具有高度相似性。然而，第一型和第二型視紫蛋白穿膜區在細胞膜上的排列卻非常的不同（Spudich et al., 2000）。
經由上述，我們知道，第一型和第二型的視紫蛋白在功能上雖然都是對光敏感的蛋白質；然而這兩類蛋白質不論在物種分布，氨基酸序列以及生化特性上都相當的不同。因此，一般認為這兩類蛋白質的演化上的起源可能是不同的。而兩種起源不同的蛋白質最後卻演化出高度相似的功能，這在演化學上是一個非常有趣的課題。
參考資料
Berthold P, Tsunoda SP., Ernst OP., Mages W., Gradmann D. and Hegemann P. (2008) Channelrhodopsin-1 Initiates Phototaxis and Photophobic Responses in Chlamydomonas by Immediate Light-Induced Depolarization. The Plant Cell 20:1665-1677.
Bamberg E., Tittor J., and Oesterhel D. (1993) Light-driven proton or chloride pumping by halorhodopsin PNAS January 15, 1993 vol. 90 no. 2 639-643.
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Korenbrot J.I. and Fernald R.D. (1989) Circadian rhythm and light regulate opsin mRNA in rod photoreceptors. Nature 337, 454 - 457 .
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Scheerer P., Park JH., Hildebrand PW., Kim YJ., Krau N., Choe HW., Hofmann KP. and Ernst OP. (2008) Crystal structure of opsin in its G-protein-interacting conformation. Nature 455, 497-502.
Spudich JL., Yang CS., Jung KH. And Spudich EN. (2000).RETINYLIDENE PROTEINS: Structures and Functions from Archaea to Humans Annual Review of Cell and Developmental Biology, 16 (1), 365-392.
Walter JM., Greenfield D., Bustamante C. and Jan Liphardt. (2007) PNAS 104, 7, 2408-2412.
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